Imobilização da Tanase de Aspergillus tamarii URM 7115 por aprisionamento em Alginato de Bário: avaliação da atividade enzimática e da reutilização
DOI:
https://doi.org/10.34188/bjaerv9n2-368Palavras-chave:
cultivo submerso, tanino acil hidrolase, eficiência catalítica, estabilidade operacional, matriz poliméricaResumo
A tanase é uma enzima de interesse biotecnológico devido à sua ampla aplicação nos setores alimentício, farmacêutico e ambiental. Entretanto, sua utilização na forma livre é limitada pela baixa estabilidade operacional e dificuldade de reutilização, tornando a imobilização uma alternativa promissora para ampliar sua aplicabilidade industrial. Nesse contexto, o presente estudo teve como objetivo imobilizar a tanase de Aspergillus tamarii URM 7115 por aprisionamento em alginato de bário e avaliar a atividade enzimática e a capacidade de reutilização do derivado obtido. A enzima foi produzida por cultivo submerso e posteriormente imobilizada por aprisionamento em matriz de alginato de sódio reticulada com cloreto de bário. Foram determinados a atividade enzimática, atividade específica, rendimento de imobilização, eficiência catalítica e estabilidade operacional por meio de ciclos sucessivos de reutilização. O extrato enzimático apresentou atividade de 40,32 U/mL, concentração proteica de 10,57 mg/mL e atividade específica de 3,81 U/mg. O processo de imobilização resultou em rendimento de 69,19%, eficiência de imobilização de 34,60% e eficiência catalítica de 13,19%. Nos ensaios de reuso, observou-se redução acentuada da atividade relativa, atingindo apenas 2,76% no quarto ciclo. Conclui-se que a imobilização em alginato de bário foi eficiente para retenção da enzima, porém insuficiente para preservar sua atividade catalítica e estabilidade operacional, evidenciando a necessidade de otimização das condições de imobilização.
Referências
AHARWAR, A.; PARIHAR, D. K. Talaromyces verruculosus tannase immobilization, characterization, and application in tea infusion treatment. Biomass Conversion and Biorefinery, v. 13, n. 1, p. 261–272, 7 jan. 2021. DOI: https://doi.org/10.1007/s13399-020-01162-6.
ANDRADE, P. M. L. et al. Immobilization and characterization of tannase from Penicillium rolfsii CCMB 714 and its efficiency in apple juice clarification. Journal of Food Measurement and Characterization, v. 15, p. 1005-1013, 2021. DOI: https://doi.org/10.1007/s11694-020-00705-9.
ASHKAN, Z.; ZAHIRINEJAD, S.; HEMMATI, R.; DINARI, A. Alginate as support material in enzyme immobilization. In: JANA, S.; JANA, S. (eds.). Alginate Biomaterial. Singapura: Springer Nature, 2023. p. 327-360. DOI: https://doi.org/10.1007/978-981-19-6937-9_13.
BRADFORD, M. M. A rapid and sensitive method for quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye-binding. Analytical Biochemistry, v. 72, p. 248-254, 1976.
CAVALCANTI, R. M. F.; MAESTRELLO, C. C.; GUIMARÃES, L. H. S. Immobilization of the tannase from Aspergillus fumigatus CAS21: Screening the best derivative for the treatment of tannery effluent using a packed bed reactor. Frontiers in Bioengineering and Biotechnology, v. 9, art. 754061, p. 1-13, 3 nov. 2021. DOI: https://doi.org/10.3389/fbioe.2021.754061.
FRAZÃO, F. F. et al. Prospecção científica dos suportes lignocelulósicos e inorgânicos usados na imobilização de lipase Candida rugosa em processo de produção de biodiesel. Brazilian Journal of Animal and Environmental Research, Curitiba, v. 7, n. 3, p. 1-19, 2024. DOI: https://doi.org/10.34188/bjaerv7n3-024.
GOVINDARAJAN, R. K. et al. Microbial tannases: biosynthesis, purification, characterization and potential industrial applications. International Journal of Biological Macromolecules, v. 311, art. 143376, p. 1-10, 21 abr. 2025. DOI: https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2025.143376.
INTASIAN, P. et al. Enzymes, in vivo biocatalysis, and metabolic engineering for enabling a circular economy and sustainability. Chemical Reviews, v. 121, n. 17, p. 10367–10451, 6 jul. 2021. DOI: https://doi.org/10.1021/acs.chemrev.1c00121
LEKSHMI, R. et al. A comprehensive review on tannase: Microbes associated production of tannase exploiting tannin rich agro-industrial wastes with special reference to its potential environmental and industrial applications. Environmental Research, v. 201, art. 111625, p. 1-10, 3 jul. 2021. DOI: https://doi.org/10.1016/j.envres.2021.111625.
LETTERA, V. et al. Efficient immobilization of a fungal laccase and its exploitation in fruit juice clarification. Food Chemistry, v. 196, p. 1272-1278, abr. 2016. DOI: https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2015.10.074.
NOUR, S. A.; SAKR, E. A. E.; KANDIL, H. Enhanced enzyme activity and stability through immobilization of recombinant chitinase on sodium alginate-modified rice husk beads for efficient decolorization of synthetic dyes. Journal of Biological Engineering, v. 19, art. 78, p. 1-23, 25 ago. 2025. DOI: https://doi.org/10.1186/s13036-025-00546-4.
PEREIRA, A. S. et al. Polymers as Encapsulating Agents and Delivery Vehicles of Enzymes. Polymers, v. 13, n. 23, art. 4061, p. 1-28, 23 nov. 2021. DOI: https://doi.org/10.3390/polym13234061.
PINTO, G. A. S.; COURI, S.; GONÇALVES, E. B. Replacement of methanol by ethanol on gallic acid determination by rhodanine and its impacts on the tannase assay. Electronic Journal of Environmental, Agricultural and Food Chemistry, v. 5, n. 5, p. 1560-1568, 2006.
SENA, A. R. et al. Kinetic, thermodynamic parameters and in vitro digestion of tannase from Aspergillus tamarii URM 7115. Chemical Engineering Communications, v. 205, p. 1415-1431, 2018. DOI: https://doi.org/10.1080/00986445.2018.1452201.
WANG, C. et al. Chitosan activated with genipin: A nontoxic natural carrier for tannase immobilization and its application in enhancing biological activities of tea extract. Marine Drugs, v. 19, n. 3, art. 166, p. 1-18, 2021. DOI: https://doi.org/10.3390/md19030166.
ZDARTA, J.; MEYER, AS; JESIONOWSKI, T.; PINELO, M. A General Overview of Support Materials for Enzyme Immobilization. Catalysts, v. 8, n. 2, art. 92, p. 1-27, 24 fev. 2018. DOI: https://doi.org/10.3390/catal8020092.
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